蛋白质结构域

蛋白质 结构域（ 英语 ：protein domain）是蛋白质中的一类结构单元，是构成蛋白质三级结构的基本单元。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的 残基 构成紧密联系，形成两个或多个在空间上可以明显区别的局部区域。结构域与分子整体通过低价键超连，一般难以分离，这是它与 蛋白质亚基 结构的区别。

基本内容

一般每个结构域由100~300氨基酸残基组成，各有独特的空间结构，并承担不同的生物学功能。蛋白质分子中的几个结构域有的相同，有的不同，而不同蛋白质分子中的各结构域也可以相似。如 乳酸脱氢酶 、 3-磷酸甘油醛脱氢酶 、 苹果酸脱氢酶 等均属以NAD为 辅酶 的脱氢酶类，它们各自由2个不同的结构域组成，但它们与NAD结合的结构域结构则基本相同。蛋白质结构域在空间上具有临近 相关性 ：即在 蛋白质一级结构 上相互临近的 残基 ，在蛋白质结构域的 三维空间 结构上也相互临近，而在蛋白质一级结构上相互远离的氨基酸残基，在蛋白质结构域的空间结构上也相互远离，甚至分别属于不同的蛋白质结构域。

背景

结构域（domain）的概念首先在1973年由Wetlaufer在研究母鸡 溶菌酶 和木瓜 蛋白酶 的X射线 晶体学 研究和对有限的 免疫球蛋白 的蛋白 水解 研究后提出。Wetlaufer将结构域定义为可以自主折叠的 蛋白质结构 的稳定单位。在自然中，通常将几个结构域结合在一起以形成具有大量可能性的多结构域和多功能 蛋白质 。在多结构域蛋白中，每个结构域可以独立地或以与其邻居协同的方式实现其自身的功能。结构域可以用作构建大组装体如病毒颗粒或肌肉纤维的模块，或者可以提供在酶或调节蛋白中发现的特异性 催化 或结合位点。

类型

全alpha结构域是由α 尾旋 和蛋白质结构环连接而成。而相对的全beta结构域是只含有不重复的beta折叠构成。混合alpha/beta是指含有螺旋-转角-螺旋这类 结构模体 的 超二级结构 的结构域，alpha+beta结构域含有alpha螺旋和beta折叠二级结构且沿着 肽键 排列。

例子

EF手是在信号传送 钙调蛋白 的所有结构域和肌肉 蛋白质 肌钙蛋白 C中发现的一种螺旋-转角-螺旋结构域。Src 同源 2结构域（SH2结构域）通常在信号 转导 蛋白中发现，赋予与 磷酸化 酪氨酸 （pTyr）结合的能力，命名为src病毒 癌基因 的磷酸酪氨酸结合结构域，其本身是 酪氨酸激酶 。锌手指 脱氧核糖核酸 结合结构域（ZnF_GATA）含有ZnF_GATA结构域的蛋白质通常是与 启动子 的DNA序列[AT]GATA[AG]结合的 转录因子 。